Presentation is loading. Please wait.

Presentation is loading. Please wait.

8.4. The Michaelis-Menten Model Accounts for the Kinetic Properties of Many Enzymes Elham hasheminasab MSc94 Enzymes: Basic Concepts and Kinetics 1.

Similar presentations


Presentation on theme: "8.4. The Michaelis-Menten Model Accounts for the Kinetic Properties of Many Enzymes Elham hasheminasab MSc94 Enzymes: Basic Concepts and Kinetics 1."— Presentation transcript:

1 8.4. The Michaelis-Menten Model Accounts for the Kinetic Properties of Many Enzymes Elham hasheminasab MSc94 Enzymes: Basic Concepts and Kinetics 1

2 Kinetic سینتیک : شاخه ای از دانش شیمی که به بررسی حرکت ذرات میپردازد سینتیک آنزیمی : بخشی از بیوشیمی که به اندازه گیری کمی سرعت واکنش های کاتالیزشونده با آنزیم و مطالعه سیستماتیک عوامل موثر براین سرعت ها میپردازد. مطالعه سینتیک آنزیم ها به درک عملکرد آنزیم کمک میکند 2

3 مفهوم سرعت واکنش شیمیایی مقدار پیشرفت واکنش بر حسب زمان ،که به صورت تغییرات غلظت بر حسب زمان نشان داده میشود. انواع واکنش درجه صفر درجه اول S -1 درجه دوم M -1 S -1 درجه اول کاذب 3

4 تعیین سرعت اولیه واکنش 4

5 Michaelis-Menton constants 5

6 Michaelis-Menten Model 6

7 ES کمپلکس حدواسط دو سرنوشت دارد 7

8 حالت پایا (steady states) KmKm 8

9 9

10 معادله میکائیلیس - منتن 10

11 11

12 اهمیت فیزیولوژیک K m 12

13 تعیین مقادیر V max و K m 13

14 V max و K m ویژگی مهم آنزیم هستند نوع سوبسترا مقدار K m به شرایط محیطی ثابت تفکیک ES برابر K m: 14

15 V max و K m ویژگی مهم آنزیم هستند 15

16 V max و K m ویژگی مهم آنزیم هستند K cat همان K 2 است که نشان دهنده تعداد مولکول سوبسترایی است که در یک زمان خاص توسط یک مولکول آنزیم در زمان اشباع بودن آنزیم از سوبسترا به محصول تبدیل میشود. برای مثال محلول کربنیک انیدرازدرصورتی که کاملا از سوبسترا اشباع شده باشد 0/6 مولار H 2 CO 3 را کاتالیز میکند پس K 2 برابر S -1 10 5 ×6 16

17 اعداد تبدیلی برای تعدادی از آنزیم ها 17

18 K cat/ K m مقیاسی از کارایی کاتالیزی آنزیم نسبت جایگاه های فعال پر شده : سرعت واکنش آنزیمی به : [ET] ، [S] ، K cat/ K m [S] << K M 18

19 کارایی یک آنزیم چقد میتواند باشد؟ کمال سینیتیکی آنزیم دارای مقدار S -1 M -1 10 8 و 10 9 افزایش سرعت کاتالیزی : کاهش زمان انتشار اثر Circe قرارگیری چندآنزیم کنار هم و تشکیل کمپلکس آنزیمی 19

20 آنزیم هایی که K cat/ K m آنهانزدیک به سرعت برخورد کنترل شده با انتشار است 20

21 بیشتر واکنش های بیوشیمیایی دارای چندین سوبسترا هستند منظم واکنش های پی در پی اتفاقی واکنش های جایگزینی دوگانه 21

22 واکنش پی در پی منظم : 22

23 واکنش پی درپی اتفاقی : 23

24 واکنش جایگزینی دوگانه ( پینگ - پنگ ): 24

25 آنزیم های آلوستریک ازمدل میکائیلیس منتن پیروی نمیکنند : آنزیم های آلوستریک اتصال متعاون دارند. آنزیم های آلوستریک تنظیم کننده های کلیدی متابولیک داخل سلولی اند 25

26 Rreference Biochemistry,John l.Tyoczko,Jeremy Mburg,Lubert Stryer http://fa.wikipedia.org/wiki/ سینتیک _ میکائلیس - منتن Eschmid/lab5-bio210.htm www.fazelchem.blogfa.com/post-196.asp 26

27 Thanks For Your Attention 27


Download ppt "8.4. The Michaelis-Menten Model Accounts for the Kinetic Properties of Many Enzymes Elham hasheminasab MSc94 Enzymes: Basic Concepts and Kinetics 1."

Similar presentations


Ads by Google