1. Amino Acides structure
اسیدهای آمینه واحد ساختمانی پروتئین ها می باشند و نقش مهمی در متابولیسم بافتهای بدن ایفا می کنند. وبصورت آزاد در پلاسما ودیگر مایات بدن یافت می شوند.
اسیدهای آمینه ترکیبات آلی نیتروژن داری هستند که دارای حداقل یک عامل کربوکسیل اسید و یک عامل آمین می باشد.
مهمترین اسیدهای آمینه نوع آلفا می باشد. که هر دو عامل به اولین کربن مولکول متصل شده است.
اگر چه بیش از 300 اسید آمینه در طبیعت یافت می شود ، اما تنها 20 اسیدآمینه در پروتئین های موجود در اشکال مختلف حیات وجود دارند.
پروتئین ها ممکن است حاوی انواع مشتقات این 20 اسیدآمینه نیز باشند.

2. پروتینها قسمت اعظم ساختمان بدن از قبیل هورمونها، غشاء سلولی، هموگلو بین، کلا ژن بافت پیوندی ، مو، و غیره را تشکیل میدهند.پروتین های دیگری در انقباض عضلات ویا انتقال عوامل ارثی (نکلئوپروتینها) ویا دفاع بدن در مقابل میکروبها دخالت دارند. در نتیجه پروتینها در اغلب اعمال فیزیولوژیکی بدن شرکت میکنند. با هیدرولیز پروتینها واحد های سازنده انها یعنی اسیدهای آمینه حاصل میشود.

3. Amino acids General formula
D – α – Amino Acid L – α – Amino Acid

4. Amino acid function
Amino Acid serves as 1- Building Block of Proteins. 2- As precursors of A ) Hormones B ) Purines C ) Pyrimidines D ) Porphyrins E ) Vitamins

5. Glycine All amino acids found in living system ( plant ) and animal protein are L – α – Amino Acid Physiological active form of amino acids are L form where as , D form are inactive & are transported by diffusion . Transport of L.A.A is energy dependent & required ATP , Na+, K+, Mn+& Vit B6 . glycine is the only amino acid which is optically inactive and can not have D or L form because of symmetry condition.

6. Classification of Amino acids
Aliphatic amino acids (زنجیره ای )
Aromatic amino acids (حلقوی )
Hetrocyclic amino acids (چند حلقه )

7. Amino acid classification
Aliphatic amino acid
Aromatic amino acid
e.g Phenyl alanine , Tyrosine
Hetrocyclic amino acid
Histidine , Tryptophan
e.g Proline , Hydroxy praline
Neutral
Acidic
e.g Aspartic acid , Glutamic acid
Basic
e .g Argenine , Lysine
Hydrocarbon side chain
Leucine , Isoleucine
e.g Glycine , Valine , Alanine
Sulphur containing
Methionine
e.g Cysteine , Cystine
Hydroxyl containing
e.g Serine , Threonine

8. Non essential amino acid (n.e.a.a )
Amino Acid synthesized in the body.
1- Serine Asparagine
2- Glysine Glutamate
3- Cysteine Glutamine
4- Alanine proline
5- Aspartate Tyrosine

9. Essential amino acid 1- Lysine 5- Valine 2- Isoleucine 6- Tryptophan
3- Leucine Phenyl alanine
4- Threonine Methionine
Semi Essential amino acid: Argenine & Histidine
Deficiency of 1 or more Essential amino acid in the diet cause  protein synthesis result in failure of child growth, negative N balance in adults and fall in plasma protein & hemoglobin levels. .

10. Nitrogen Balance i.e. Nitrogen equilibrium
Intake N
= 1
Output N
i.e. Nitrogen equilibrium
Normal adults are in nitrogen equilibrium.
N > 1 = Positive Nitrogen balance
e.g. during pregnancy , convulsion , growth.
N < 1 = Negative nitrogen balance e.g. in malnutrition and in certain
wasting diseases, where there is tissue breakdown.

11. Gly
Met
Cys
Gln
Asn
His
Pro

13. Physical characteristics of Amino acids
Optical activity
Solubility
Crystallization
Optical absorption (Tyr,Phe,Trp)

14. Separating of a.as
Chromatography
HVE electrophoresis

15. Sepration of aa and Pr
Chromatography
Electrophoresis
Dialysis

16. Electrophoresis

17. Electrophoresis
Electrophoresis is a technique that separates a mixture of amino acids. It uses the differences in isoelectric points of the amino acids. - +
positively charged (protonated) amino acid
negatively charged (deprotonated) amino acid
amino acid at its isoelectric point
Copyright© 1999, Michael J. Wovkulich. All rights reserved.

18. خواص آمفوتري اسيدهاي آمينه:
اسيدهاي آمينه هم خاصيت اسيدي ضعيف و هم خاصيت بازي ضعيف دارند چون حداقل داراي يك گروه كربوكسيلي يك گروه آميني مي باشند و با اسيد و بازها تركيب مي شوند. از اين نظر به آنها تركيبات آمفوتريك گويند.

19. مثلاً آلانين كه داراي يك عامل اسيدي و يك عامل بازي مي باشد، در آب حل مي شود و PH محلول حاصل در حدود خنثي خواهد بود و اگر اين محلول را در ميدان الكتريكي قرار دهيم كه داراي قطب هاي مثبت و منفي است، اسيد آمينه بطرف قطب مثبت و يا منفي حركت نخواهد كرد. اين نشان مي دهد كه ملكول آلانين يك ملكول خنثي مي باشد و اگر يك ماده قليايي به محلول اضافه كنيم. محلول اسيد آمينه آلانين كه در اين حالت داراي بار منفي شده و. بطرف قطب مثبت حركت خواهد كرد. در صورتيكه اگر به محلول اسيدآمينه آلانين مقداري اسيد اضافه گردد، اسيد آمينه داراي بار مثبت شده بطرف قطب منفي حركت خواهد نمود.

20.   پپتيدها: (Peptides)
اگر عامل كربوكسيلي يك اسيدآمينه با عامل آميني يك اسيدآمينه ديگر و با از دست دادن يك ملكول آب بهم متصل شوند جسم حاصله را پپتيد گويند.
دي پپتيد: اگر دو اسيدآمينه بوسيله يك پيوند پپتيدي بهم متصل شده باشند جسم حاصل را دي پپتيد و اگر سه اسيدآمينه بوسيله دو پيوند پپتيدي بهم متصل شده باشند تري پپتيد.
اگر تعداد اسيدهاي آمينه موجود در يك پپتيد از ده ملكول كمتر باشد به آن اليگوپپتيد و اگر تعداد اسيدهاي آمينه موجود در يك پپتيد بيشتر از ده ملكول باشد به آن پلي پپتيد Polypeptide و اگر تعداد اسيدهاي آمينه موجود در يك پلي پپتيدي بيش از صد ملكول باشد به آن پروتئين گويند.

21. Peptide Bonds
A Peptide Bond is an amide bond linking together amino acids forming peptides and proteins.
amide
peptide bond
Copyright© 1999, Michael J. Wovkulich. All rights reserved.

22. Peptides & Proteins Dipeptides contain 2 amino acids.
Tripeptides contain 3 amino acids.
Tetrapeptides contain 4 amino acids.
Polypeptides contain 50 or fewer amino acids.
MW>5000 = Protein
Copyright© 1999, Michael J. Wovkulich. All rights reserved.

23. پروتئين: ( Protein)
پروتئين ها از تعداد زيادي اسيدهاي آمينه كه بوسيله پيوند پپتيدي بهم متصل شده و زنجيره طويلي را يجاد مي كنند تشکیل شده اند. وزن ملكولي آنها از پنج هزار تا چند ميليون مي رسد. شكل زير يك زنجير پلي پپتيدي است كه ممكن است قسمتي از يك پروتئين باشد نشان مي دهد.
Gly
Pro
Hydroxy pro
interchain hydrogen bonds

24. علاوه بر پيوند پپتيدي كه بين گروههاي كربوكسيلي يك اسيدآمينه و گروه آميني اسيدآمينه ديگر وجود دارد، پيوندهاي ديگر از قبيل پيوندهاي هيدروژني و پيوند دي سولفيدي (- S – S) و جاذبه الكتريكي Electrostatic Interaction و غيره. بين اتمهاي مختلف موجود در ريشه هاي جانبي اسيدهاي آمينه تشكيل دهنده پروتئيني وجود دارد كه باعث مي شود ملكول پروتئين شكل بخصوصي داشته باشد. (ساختمان اول، دوم، سوم و غيره)

25. ساختمان اول پروتئین :
ترتیب قرار گرفتن پشت سر هم اسیدهای آمینه در یک زنجیر پلی پپتیدی را ساختمان اولیه یک زنجیر پلی پپتیدی (پروتئین) و پیوندهای پپتیدی پایه های ساختمان اولیه می باشند. بنابراین ساختمان اول پروتئین بر مبنای Amino acid sequence می باشد.
علاوه بر پیوند پپتیدی ممکن است پیوند کووالان مابین دو زنجیر پپتیدی وجود داشته باشد مانند دی سولفید (- S – S). هر گاه ریشه های دو ملکول اسیدآمینه سیستئین نزدیک به یکدیگر باشند در اثر اکسید شدن، یک پیوند دی سولفور ایجاد می گردد. این پیوندهای دی سولفور موجب استحکام بیشتر زنجیرهای پلی پپتیدی می گردد. مثل پیوند دی سولفور بین اسیدآمینه سیستئین یا انسولین

26. ساختمان اول پروتئین:
ترتیب قرار گرفتن پشت سر هم اسیدهای آمینه در یک زنجیر پلی پپتیدی را ساختمان اولیه یک زنجیر پلی پپتیدی (پروتئین) و پیوندهای پپتیدی پایه های ساختمان اولیه می باشد. بنابراین ساختمان اول پروتئین ها بر مبنای Amino acid sequence می باشد.
علاوه بر پیوند پپتیدی ممکن است پیوند کووالان مابین دو زنجیر پپتیدی وجود داشته باشد مانند دی سولفید (- S – S). هر گاه ریشه های دو ملکول اسیدآمینه سیستئین نزدیک به یکدیگر باشند در اثر اکسید شدن، یک پیوند دی سولفور ایجاد می گردد. این پیوندهای دی سولفور موجب استحکام بیشتر زنجیرهای پلی پپتیدی می گردد. مثل پیوند دی سولفور بین اسیدآمینه سیستئین در انسولین

27. انسولین:
انسولین که هورمون تنظیم کننده قند خون است از دو زنجیر پلی پپتیدی A و B ساخته شده است. زنجیر A از 21 اسیدآمینه و زنجیر B از 30 اسیدآمینه تشکیل یافته است. این دو زنجیر بوسیله دو پیوند دی سولفید (- S – S) به یکدیگر متصل هستند.

29. Insulin disulfide loop disulfide bridges A chain (21 units)
B chain (30 units)
Copyright© 1999, Michael J. Wovkulich. All rights reserved.

30. ساختمان دوم پروتئین: Secondary Structure
زنجیره پلی پپتیدی حول یک محور فرضی چرخش نموده و ساختمان فضایی مارپیچ (Helix) پیدا می کند. پیوندهای هیدروژنی که بین عامل از یک پیوند پپتیدی و عامل آمینی از یک پیوند پپتیدی دیگر تشکیل می شوند. سبب ایجاد و استحکام ساختمان دوم می گردند. کلاژن که ترکیب اصلی بافت پیوندی است و در پوست، مفاصل و قرنیه چشم یافت می شود. دارای ساختمان دوم است.
ساختمان مارپیچی پایدارترین ساختمان فضایی یک زنجیر پلی پپتیدی است که بدلیل وجود پیوندهای هیدروژن بین عوامل مختلف در یک زنجیر پلی پپتیدی می باشد.

31. . این پیوندها باعث می شوند که صفحات استخوان بندی یک زنجیر پلی پپتیدی دور یک محور فرضی چرخش یابند و از آنجائیکه پیوندهایی که به کربن آلفا اسیدآمینه متصل هستند، می توانند موجب این چرخش گردند. لذا این نوع چرخش را مارپیچی آلفا و یا α – Helix Structure می نامند. این مارپیچ را می توان بصورت پیچی مجسم نمود که محیط آن 048/5 باشد. هر دور پیچ از 6/3 اسیدآمینه ساخته شده است. یعنی در هر 10 دور مارپیچ 36 اسیدآمینه وجود دارد.

32. Secondary structure
There are 3.6 residues per turn

33. Secondary structure
Hydrogenic bond between H of (NH) and and O of (CO)
Two form : α – Helix
β - chain

34. β - chain :Hydrogenic bon between adjacent chain

35. Tertiary Structure

37. ساختمان سوم پروتئین: Tertiary structure
طویل شدن زنجیر پلی پپتیدی و وجود اسیدآمینه پرولین سبب خمیدگی هایی در زنجیر می شود که در مجموع پروتئین ساختمان کروی (گلبولر) بخود می گیرد. خمیدگی در قسمت های مختلف یک زنجیره سبب نزدیک شدن گروههای جانبی (R) و تشکیل پیوندهای ضعیف یونی، هیدروژنی، هیدروفوبی و پیوند کووالانت دی سولفید (- S – S) می شود و به ساختمان سوم پروتئین پایداری بیشتر می دهد.
ميوگلوبين كه پروتئين رنگي با يك حلقه هم (Heme) است وانتقال اكسي‍ژن در عضلات پستانداران را بعهده دارد از يك زنجيره پپتيدي با ساختمان سوم تشكيل يافته است.

38. Tertiary Structure In three dimentional structures Pro
Hydrogenic ,hydrophobic,ionic bond
disulfides bond

39. 1 – پیوند هیدروژنی (Hydrogen bonding)
2 – پیوند دی سولفیدی (Disulphide bonding)
3 – کشش های یونی (Ionic interactions)
4 – هیدروفوبیک (Hydrophobic interaction)
5 – پیوند استری (Ester bonding)
6 – اثرات قطبی (Polar effects)

40. ساختمان چهارم پروتئين: Quarternary Structure
هنگامي كه دو يا چند زنجير پلي پپتيدي با ساختمان سوم (گلبولا ر) به يكديگر متصل مي شوند، ملكول پروتئين ساختمان فضايي نويني به خود مي گيرد كه به آن ساختمان چهارم پروتئين مي گويند. مانند هموگلوبين كه از چهار زنجير پلي پپتيدي تشكيل يافته است. به هر يك از اين زنجيره پلي پپتيدي sub unit گفته مي شود و بستگي به تعداد اين ساب يونيت ها اين پروتئين ها را Dimerو ياTetramer ویا Polymers گويند. مانند هموگلوبين كه از چهار ساب يونيت تشكيل يافته و يا آنزيم Phosphorylase A كه از دو ساب يونيت تشكيل يافته است

41. هموگلوبين از دو واحد α و دو واحد β تشكيل يافته است
هموگلوبين از دو واحد α و دو واحد β تشكيل يافته است. هر يك از اين واحدها حامل يك ملكول هم است، پل هاي نمكي و پيوند هيدروژني اين واحد هاي چهارگانه را در كنار يكديگر نگه مي دارند.
براي تقليب يك پروتئين يعني از بين بردن توانايي آن براي فعاليت زيستي ايجاد اختلال در ساختار دوم يا بالاتر آن مي باشد در حقيقت تقليب به معني در هم ريختن شكل ملكولي پروتئين است. باز شدن مارپيچ يا جداشدن واحدهاي فرعي تشكيل دهنده يك پروتئين را تقليب مي گويند.

42. Quaternary Structure

43. بنابراين ساختمان چهارم پروتئين از تركيب با ساختمان سوم بهمديگر بوجود مي آيد.
ساختمان سوم از مارپيچ شدن و اتصال ساختمان دوم با پيوندهاي مختلف بوجود مي آيد (هيدروژن، سولفور، هيدروفوبيك و غيره).
ساختمان دوم از مارپيچ شدن زنجير پلي پپتيد توسط هيدروژن باند بوجود مي آيد.
ساختمان اول از اتصال تعداد زيادي از اسيدهاي آمينه (بيش از اسيدآمينه) توسط Peptide linkage مابين اين اسيدهاي آمينه بوجود مي آيد.

45. Biologic effect Skeletal role:collagen Defence role: antibody
Mechanical role:actin & myosine
Catalyzor
Hormon: growth hormon
Antibitoc: GramicidinS – Bacitracine A
Translator:Alb,Hb
Biosynthesis : purine & pyrimidine
Energy supply in emergency

46. Characteristics Solubility: water, salty solution, pH Electrolytic
antigenic

47. Peptide Structure Determination
In order to determine the structure of a peptide, we must know…
what amino acids are present.
how much of each amino acid is present.
the order in which the amino acids are linked.
Copyright© 1999, Michael J. Wovkulich. All rights reserved.

48. Determination of aminoacids in polypeptide’s chain
The first prs digested to small peptides:
Enzymatic or non enzymatic cleavage:
Enzymatic:
After basic aa
Trypsin
After aromatic aa
ChymoTrypsin
Before aromatic aa
pepsin

49. Trypsin

50. Peptide Structure Determination
Trypsin hydrolyzes at the carboxyl side of the basic amino acids arginine and lysine.
Chymotrypsin hydrolyzes at the carboxyl side of the aryl-substituted amino acids phenylalanine, tyrosine, and tryptophan.
chymotrypsin
Phe-Leu-Met-Lys-Tyr-Asp-Gly-Gly-Arg-Val-Ile-Pro-Tyr
trypsin
Copyright© 1999, Michael J. Wovkulich. All rights reserved.

51. پایان