1. Amino acids and Proteins

2. Amino acids structure

3. اسيدهاي آمينه – داراي گروه R آليفاتيك

4. اسيدهاي آمينه – داراي گروه - OH و - S

5. اسيدهاي آمينه – داراي گروه R اسيدي و بازي

6. ايمينو اسيدها و اسيدهاي آمينه داراي گروه R آروماتيك

7. اسيدهاي آمينه غير پروتئيني
نوع آلفا
- اورنيتين و سيترولين
نوع بتا
- بتا آلانين (ويتامين B5 و كارنوزين)
نوع گاما
- گاماآمينوبوتيريك اسيد(GABA)

8. Separation of Amino Acids
When electrophoresis is completed, the amino acids are identified as separate bands on the filter paper or thin layer plate.

9. pH and Ionization
Acidic amino acids such as aspartic acid have a second carboxyl group that can donate and accept protons.
The pI for aspartic acid occurs at a pH of 2.8.

11. The Peptide Bond
A peptide bond is an amide bond between the carboxyl group of one amino acid and the amino group of the next amino acid.
O CH3 O
|| | ||
H3N—CH2—C—OH + H3N—CH—C—O–
O H CH3 O
|| | | ||
H3N—CH2—C—N—CH—C—O–
peptide bond

12. پپتيدها

13. نامگذاري پپتيدها و مهمترين آنها
اوليگوپپتيدها و پلي پپتيدها
- كارنوزين (دي پپتيد)
- گلوتاتيون (تري پپتيد)
- برادي كينين (نوناپپتيد)
- اكسي توسين(نوناپپتيد)
- وازوپرسين يا ADH (نوناپپتيد)
پروتئين ها

14. پروتئين ها

15. اعمال مهم و پپتيدها پروتئين ها
كاتاليزورهاي بيوشيميايي ( آنزيم )
هورمون
نقش ساختماني
نقش دفاعي
مشاركت در انعقاد خون
حامل مواد در خون
ذخيره كننده مواد در بافت
مشاركت در فرايند حركت
نقش تنظيم كننده
به عنوان آنتي بيوتيك

16. ساختار فضايي پروتئين ها
ساختمان اول پروتئين
ترتيب قرار گرفتن اسيدهاي آمينه در زنجير پپتيدي و موقعيت پيوندهاي دي سولفيدي

18. تعيين ساختمان اول پروتئين
قطع پيوندهاي دي سولفيدي
استفاده از روشهاي شيميايي و آنزيمهاي مختلف براي تعيين توالي اسيدهاي آمينه

19. آنزيمهاي مورد استفاده:
تركيبات مورد استفاده:
آنزيمهاي مورد استفاده:
معرف سانگر(DNFB)
معرف ادمن(PITC)
سيانوژن برومايد(BrCN)
اگزوپپتيدازها
- آمينوپپتيدازها
- كربوكسي پپتيدازها
اندوپپتيدازها
- تريپسين
- كيموتريپسين
- پپسين

20. مراحل مختلف تعيين ساختمان اول پروتئين
شناسايي اسيدهاي آمينه
قطع زنجير پلي پپتيدي به وسيله آنزيمها يا ترکيبات شيميايی
تعيين اسيد آمينه N-انتهايي
تعيين اسيد آمينه C-انتهايي

22. 2- پيوندهاي الكترووالان يا يوني
انواع پيوندهاي ضعيف
1- پيوندهاي هيدروژني
2- پيوندهاي الكترووالان يا يوني
3- پيوندهاي هيدروفوب

23. ساختار فضايي پروتئين ها
ساختمان دوم پروتئين

24. ساختمان دوم پروتئين
1- مارپيچ آلفا

26. خصوصيات مارپيچ آلفا همه اسيدهاي آمينه بايد از نوع L يا D باشند
زنجير جانبي اسيدهاي آمينه در اطراف مارپيچ قرار ميگيرد
اسيدهاي آمينه M, A, L, E سبب پايداري مارپيچ آلفاميشوند
عدم پايداري در صورت وجود P

27. ساختمان دوم پروتئين
2- صفحات چين دار بتا

29. خصوصيات صفحات چين دار بتا
همسو
ناهمسو
اسيدهاي آمينه F, I, V, Y سبب پايداري صفحات بتا ميشوند

30. b-Sheets (a) parallel, (b) antiparallel

31. نحوه قرار گرفتن رشته پروتئيني در فضا
ساختمان سوم پروتئين
نحوه قرار گرفتن رشته پروتئيني در فضا

32. The interactions of the R groups give a protein its specific three-dimensional tertiary structure.

33. نحوه ارتباط پروتومرها در پروتئين هاي چندرشته اي
ساختمان چهارم پروتئين
نحوه ارتباط پروتومرها در پروتئين هاي چندرشته اي

35. خواص پروتئين ها حلاليت خواص الكتروليتي پروتئين ها قدرت يوني محيط
تركيب يوني pH
خواص الكتروليتي پروتئين ها

36. دگرگوني پروتئينها(Denaturation)
عوامل برگشت پذير
عوامل برگشت ناپذير
درجه حرارت
اسيدها و بازها
حلال هاي آلي
اوره و گوانيدين
دترژنت ها(SDS)
يون هاي فلزات سنگين
عوامل فيزيكي (نور و اشعه UV )

38. تقسيم بندي پروتئين ها الف - پروتئين هاي ساده
پروتئين كروي
- آلبومين ها، گلبولين ها، هيستونها و پروتامينها
پروتئين رشته اي
- محلول ( فيبرينوژن، اكتين و ميوزين
- نا محلول (كلاژن ها و كراتين و فيبروئين)

39. - سيتوكرومها ، كاتالاز ، پراكسيداز ، هموگلوبين
ب - پروتئين هاي مركب
1- كروموپروتئينها
- سيتوكرومها ، كاتالاز ، پراكسيداز ، هموگلوبين
2- ليپوپروتئينها
3- گليكو پروتئينها
- آلبومين تخم مرغ
- HCG , TSH , FSH , LH
- هاپتوگلوبين
- فاكتور داخلي معده
4- فسفوپروتئينها
- كازئين

40. از چند رشته (زيرواحد ) يا پروتومر ساخته شده اند
پروتئين تك رشته اي
پروتئين چند رشته اي(اليگومر)
از چند رشته (زيرواحد ) يا پروتومر ساخته شده اند

41. ميوگلوبين و
هموگلوبين

42. ميوگلوبين

44. هموگلوبين

46. هم(Heme)

49. Bohr effect